Forscher der Ruhr-Universität Bochum und der Universität Bonn haben einen bislang unbekannten Mechanismus bei der Entstehung der pulmonalen Hypertonie identifiziert: das Protein Beta-Arrestin 1. Es spielt eine entscheidende Rolle beim Transport von Signalmolekülen, die den Durchmesser der Lungengefäße regulieren. Die Entdeckung wurde am 9. Februar 2026 in den Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) veröffentlicht.
Pulmonale Hypertonie führt zu einer Verengung der Lungengefäße, was den Druck stark erhöht und unbehandelt meist innerhalb von zwei Jahren tödlich endet. Bisherige Therapien können den Verlauf nur verlangsamen. Die Gefäßverengung entsteht durch eine gestörte Entspannung der glatten Muskelzellen. Stickstoffmonoxid (NO) aus den Endothelzellen aktiviert normalerweise die lösliche Guanylatcyclase (sGC), die cGMP bildet und so den Kalziumspiegel senkt – die Muskelzellen entspannen sich.
Beta-Arrestin 1 bindet direkt an sGC und transportiert ein Enzym, das das zentrale Häm-Eisen der Guanylatcyclase in den zweiwertigen Zustand reduziert. Nur so bleibt sGC empfindlich für NO. Fehlt Beta-Arrestin 1 (in gentechnisch veränderten Mäusen), reagieren die Lungengefäße kaum auf NO – es entwickelt sich pulmonale Hypertonie.
Die Ergebnisse könnten neue Therapieansätze eröffnen: Ein Aktivator von Beta-Arrestin 1 oder eine gezielte Modulation der Shunt-Funktion könnte Gefäßverengung lindern oder Krebsmetastasierung über Lymphwege erschweren.
Verifizierte Quelle:
- https://news.rub.de/english/press-releases/2026-02-10-systems-physiology-new-factor-involved-pulmonary-hypertension (Pressemitteilung Ruhr-Universität Bochum, 10. Februar 2026)
- Fachartikel: Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), 9. Februar 2026
