Göttingen, 29. Mai 2025 – Wissenschaftler des Exzellenzclusters Multiscale Bioimaging (MBExC) der Universitätsmedizin Göttingen (UMG) haben in Zusammenarbeit mit dem Max-Planck-Institut für Multidisziplinäre Naturwissenschaften die 3D-Struktur der Membranproteine Myoferlin und Dysferlin mithilfe hochauflösender Kryo-Elektronenmikroskopie aufgedeckt. Diese bahnbrechenden Erkenntnisse, veröffentlicht in The EMBO Journal, eröffnen neue Wege für die Entwicklung gezielter Medikamente gegen Muskelschwund, Hörstörungen und bestimmte Krebserkrankungen.
Die Zellmembran schützt Zellen und reguliert den Stoffaustausch, doch ihre Reparaturmechanismen sind noch wenig verstanden. Die Ferlin-Proteine Myoferlin und Dysferlin spielen hierbei eine Schlüsselrolle, etwa bei der Muskelfunktion und Herzgesundheit. Durch Schockfrosten der Proteine und Untersuchungen bei minus 193 Grad Celsius im Elektronenmikroskop erstellte das Team tausende Bilder, aus denen Hochleistungsrechner eine nahezu atomare 3D-Struktur berechneten. Dabei zeigte sich, dass Ferline in Anwesenheit von Kalzium und Lipidmembranen eine kompakte Ringstruktur bilden, die Prozesse wie Membranreparatur und Vesikelfreisetzung steuert.
Diese Erkenntnisse könnten die Behandlung von Erkrankungen, bei denen Membranreparatur entscheidend ist, revolutionieren. Die Studie markiert einen Meilenstein in der Strukturbiologie und bietet eine Grundlage für zukünftige Therapien.
Originalpublikation:
Constantin Cretu, Aleksandar Chernev, Csaba Zoltan Kibedi Szabo, Vladimir Pena, Henning Urlaub, Tobias Moser, Julia Preobraschenski. Structural insights into lipid membrane binding by human ferlins. The EMBO Journal (2025). DOI: 10.1038/s44318-025-00463-8
