Forschende der Universität Basel und des Paul Scherrer Instituts haben einen überraschenden Weg gefunden, künstliche Lipidvesikel im Labor kontrolliert zu verschmelzen – ohne vorherige chemische Modifikation der Membranen und bei neutralem pH-Wert. Möglich macht dies ein bestimmter Abschnitt des Diphtherie-Toxins, die sogenannte T-Domäne.
Die T-Domäne, die normalerweise erst unter sauren Bedingungen in Zellen aktiv wird, führt bei neutralem pH-Wert zur Fusion, wenn positiv geladene Aminosäuren des Proteins an negativ geladene Lipidvesikel binden. Diese Bindung erzeugt eine asymmetrische Membranspannung, die besonders dann zur Verschmelzung führt, wenn Vesikel an einer Glasoberfläche adsorbiert sind und mit frei schwebenden Vesikeln in Kontakt kommen. Vesikel, die nur in Lösung sind, fusionieren hingegen nicht miteinander.
Die Größe und Anzahl der entstehenden größeren Vesikel lässt sich über die Stärke der positiven Ladung der T-Domäne oder den Anteil negativ geladener Lipide in der Membran steuern. Alle fusionierten Vesikel behalten dabei ihre kugelförmige Struktur und ihre Funktionalität.
Die Methode ist besonders attraktiv, weil sie keine Vorbehandlung der Vesikel erfordert und natürliche Fusionsprozesse nachahmt. Sie eröffnet neue Möglichkeiten für die synthetische Biologie, etwa beim schrittweisen Aufbau komplexerer künstlicher Zellen, sowie für Lab-on-a-Chip-Systeme, Biosensoren und die Entwicklung stabilerer Polymersom-Alternativen zu Liposomen.
Die Ergebnisse der Basler Arbeitsgruppen um Cornelia Palivan und Richard A. Kammerer wurden jetzt in der Fachzeitschrift Communications Chemistry veröffentlicht.
Verifizierte Quellen
- https://doi.org/10.1038/s42004-025-01738-1 (Originalpublikation in Communications Chemistry, 20.11.2025)
- https://www.unibas.ch/de/Aktuelles/News/Uni-Research/Diphtherie-Toxin-fuer-kontrollierte-Membranfusion.html (Universität Basel, Department Chemie, 20.11.2025)
