Forschende der Universität Graz entwickeln modifizierte Peptide, die resistente Bakterien extrem schnell und gezielt unschädlich machen sollen. Die Substanzen orientieren sich an körpereigenen Abwehrstoffen und könnten eine vielversprechende Alternative zu herkömmlichen Antibiotika darstellen. Erste Ergebnisse eines vom Wissenschaftsfonds FWF geförderten Projekts sind ermutigend. Die Studie wurde am 23. März 2026 im Wissenschaftsmagazin Scilog vorgestellt.
Antibiotikaresistente Keime zählen zu den größten Bedrohungen im modernen Gesundheitssystem. Besonders in Krankenhäusern können Infektionen nach Routineeingriffen wie Hüftoperationen rasch zu schwer behandelbaren Komplikationen bis hin zur lebensbedrohlichen Sepsis führen. Bei septischem Schock sinkt die Überlebenschance pro Stunde unbehandelter Infektion um etwa acht Prozent.
Nermina Malanovic vom Institut für Molekulare Biowissenschaften der Universität Graz setzt auf antimikrobielle Peptide, die Teil der angeborenen Immunabwehr sind. Diese kleinen Proteinstrukturen zerstören eindringende Erreger auf Haut und Schleimhäuten. Im laufenden FWF-Projekt „Best-in-Class Novel Antimicrobial and Antiseptic Peptide“ (2023–2027, Fördersumme 399.000 Euro) werden solche Peptide gezielt modifiziert, um sie für den Einsatz im Blut geeignet zu machen.
Die Wirkstoffe basieren auf dem menschlichen Cathelicidin LL-37 und einer verkürzten Variante namens OP-145 mit 24 Aminosäuren. Durch gezielte Veränderungen der Aminosäuresequenz und der helicalen Struktur haften die Peptide elektrostatisch an den negativ geladenen Membranen von Bakterien. Innerhalb von Minuten bohren sie Löcher in die Zellmembran, lassen Zellinhalt austreten und töten den Erreger ab – schneller, als sich Resistenzen entwickeln können.
Ein entscheidender Vorteil: Die modifizierten Peptide sind hochselektiv und greifen menschliche Zellen kaum an. Zudem binden sie an bakterielle Entzündungsauslöser wie Lipopolysaccharide (LPS) und Lipoteichonsäuren (LTA), maskieren diese und verhindern so eine überschießende Immunreaktion, die bei Sepsis zum lebensbedrohlichen Kreislaufversagen führt.
Vorherige Arbeiten hatten gezeigt, dass natürliche Peptide oft zu unspezifisch waren oder im Blut schnell gebunden wurden. Die aktuellen Varianten zeigen in Laborversuchen deutlich verbesserte Eigenschaften hinsichtlich Selektivität, Stabilität und entzündungshemmender Wirkung.
Malanovic und ihr Team arbeiten nun an der weiteren Optimierung der Moleküle sowie am Aufbau spezialisierter Forschungsinfrastruktur, darunter geeignete Tiermodelle für Peptidtests. Regulatorische Hürden und die Sensibilisierung von Pharmaindustrie und Investoren bleiben Herausforderungen. Die Forscherin sieht enormes Potenzial: Neben der Bekämpfung resistenter Keime könnten optimierte Peptide künftig auch in der Krebsbekämpfung oder gegen Schimmelpilze in Lebensmitteln eingesetzt werden. Ein Patent für ein antimikrobielles Peptid wurde bereits angemeldet, ein weiteres für Anwendungen in der Onkologie.
Nermina Malanovic ist Senior-Scientist-Gruppenleiterin am Institut für Molekulare Biowissenschaften der Universität Graz. Sie habilitierte sich Anfang 2026 und leitet das Projekt seit 2023.
